Πρωτεΐνη: δομή και λειτουργία. ιδιότητες των πρωτεϊνών

Όπως είναι γνωστό, οι πρωτεΐνες - η βάση για την προέλευση της ζωής στον πλανήτη μας. Σύμφωνα με τη θεωρία της Oparin-Haldane ήταν συσσωματώματος σταγόνα, αποτελείται από μόρια πεπτιδίων, έχει γίνει η βάση προέλευσης των έμβιων όντων. Αυτό είναι χωρίς αμφιβολία, επειδή η ανάλυση της εσωτερικής δομής της κάθε μέλους της βιομάζας δείχνει ότι αυτές οι ουσίες έχουν τα πάντα: φυτά, ζώα, μικροοργανισμούς, μύκητες, ιούς. Και είναι πολύ διαφορετικές ως προς τη φύση και μακρομοριακές.

Τα ονόματα των τεσσάρων αυτών των δομών, που είναι συνώνυμα:

• πρωτεΐνες?
• πρωτεΐνες?
• πολυπεπτίδια?
• πεπτίδια.

πρωτεϊνικά μόρια

Ο αριθμός τους είναι πραγματικά ανυπολόγιστη. Στην περίπτωση αυτή, όλα τα μόρια πρωτεΐνης μπορούν να διαιρεθούν σε δύο μεγάλες ομάδες:

• Απλό - αποτελούνται μόνο από αλληλουχίες αμινοξέων ενωμένων μέσω πεπτιδικών δεσμών?
• σύμπλοκο - Δομή και δομή μιας πρωτεΐνης χαρακτηρίζονται από τις πρόσθετες protolytic (προσθετική) ομάδες, που ονομάζεται επίσης συμπαράγοντες.

Στην περίπτωση αυτή, τα σύνθετα μόρια έχουν επίσης τη δική τους κατάταξη.

Διαβάθμιση σύμπλοκο πεπτίδια

1. Γλυκοπρωτεΐνες - συνδέονται στενά πρωτεΐνης και υδατάνθρακα ενώσεις. Η δομή του μορίου υφασμένα προσθετικές ομάδες βλεννοπολυσακχαρίτες.
2. Οι λιποπρωτεΐνες - ένα συγκρότημα ένωση των πρωτεϊνών και των λιπιδίων.
3. Μεταλλοπρωτεΐνες - ως προσθετική ομάδα είναι τα μεταλλικά ιόντα (σίδηρος, μαγγάνιο, χαλκό, και άλλα).
4. Νουκλεοπρωτεΐνες - πρωτεΐνη Σχόλια και νουκλεϊκά οξέα (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - διαμόρφωση της πρωτεΐνης και ένα υπόλειμμα φωσφορικού οξέος.
6. Chromoproteids - πολύ παρόμοια με μεταλλοπρωτεΐνες, αλλά ένα στοιχείο που είναι μέρος της προσθετικής ομάδας είναι ένα έγχρωμο σύμπλοκο (κόκκινο - αιμοσφαιρίνης, πράσινο - χλωροφύλλη, και ούτω καθεξής).

Κάθε ομάδα συζήτησε τη δομή και τις ιδιότητες των πρωτεϊνών είναι διαφορετικές. Οι λειτουργίες που εκτελούν, και θα ποικίλει ανάλογα με τον τύπο του μορίου.

Η χημική δομή των πρωτεϊνών

Από αυτήν την άποψη πρωτεΐνες - μια μακρά, μαζική αλυσίδα υπολειμμάτων αμινοξέων διασυνδέονται ειδικών ομολόγων που ονομάζεται πεπτίδιο. Από την πλευρά των δομών οξέα αναχωρούν υποκατάστημα - ρίζες. Αυτή η δομή του μορίου ανακαλύφθηκε από τον E. Fischer στην αρχή του ΧΧΙ αιώνα.

Αργότερα, πρωτεΐνες, δομή και λειτουργία των πρωτεϊνών έχουν μελετηθεί με μεγαλύτερη λεπτομέρεια. Κατέστη σαφές ότι τα αμινοξέα που συνιστούν την πεπτιδική δομή, συνολικά 20, αλλά μπορούν έτσι να συνδυαστούν με διαφορετικούς τρόπους. Εξ ου και η ποικιλομορφία των δομών πολυπεπτιδίου. Επιπλέον, κατά τη διαδικασία της ζωής και την εκτέλεση των λειτουργιών του πρωτεϊνών είναι σε θέση να υποβληθεί σε μια σειρά χημικών μετασχηματισμών. Ως εκ τούτου, θα αλλάξει η δομή, και υπάρχει αρκετά ένας νέος τύπος σύνδεσης.

Για να σπάσει τον πεπτιδικό δεσμό, δηλαδή, να διαταράξει πρωτεϊνική δομή των αλυσίδων πρέπει να επιλεγεί πολύ αυστηρές συνθήκες (υψηλές θερμοκρασίες, οξύ ή αλκαλικό καταλύτη). Αυτό οφείλεται στην υψηλή αντοχή των ομοιοπολικών δεσμών στο μόριο, δηλαδή, στην ομάδα πεπτιδίου.

Ανίχνευση της δομής της πρωτεΐνης στο εργαστήριο διεξάγεται χρησιμοποιώντας την αντίδραση διουρίας - επίδραση επί πολυπεπτίδιο πρόσφατα καθιζάνει υδροξείδιο, του χαλκού (II). Το συγκρότημα των ιόντων ομάδα πεπτιδίου και ο χαλκός παρέχει ένα φωτεινό χρώμα ιώδες.

Υπάρχουν τέσσερα βασικά δομικά οργάνωση, καθένα από τα οποία έχει τα δικά του χαρακτηριστικά της δομής των πρωτεϊνών.

Επίπεδα οργάνωσης: η πρωτογενής δομή

Όπως αναφέρθηκε παραπάνω, το πεπτίδιο - μια αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων με εγκλείσματα, συν-ένζυμα, ή χωρίς αυτά. Έτσι αποκαλούν αυτό η πρωταρχική δομή του μορίου, το οποίο είναι φυσικό, φυσικά, είναι οι πραγματικοί αμινοξέα ενωμένα με πεπτιδικούς δεσμούς, και τίποτε άλλο. Δηλαδή, το πολυπεπτίδιο γραμμική δομή. Σε αυτή τη συγκεκριμένη δομή των πρωτεϊνών αυτού του είδους - από το ότι αυτός ο συνδυασμός οξέων είναι ζωτικής σημασίας για την εκτέλεση των λειτουργιών του πρωτεϊνικού μορίου. Χάρη σε αυτά τα χαρακτηριστικά είναι δυνατόν όχι μόνο να εντοπίσει πεπτίδιο, αλλά και να προβλέψει τις ιδιότητες και το ρόλο μιας εντελώς νέας, ακόμη ανεξερεύνητο. Παραδείγματα πεπτιδίων που έχει φυσικές πρωτοταγή δομή, - ινσουλίνη, πεψίνη, χυμοθρυψίνη, και άλλα.

δευτερογενή διαμόρφωση

Δομή και ιδιότητες των πρωτεϊνών σε αυτή την κατηγορία διαφέρουν κάπως. Μία τέτοια δομή μπορεί να σχηματίζεται αρχικά από τη φύση ή όταν υποβάλλονται σε πρωτογενή υδρόλυση άκαμπτο, θερμοκρασία ή άλλες συνθήκες.

Αυτή η διαμόρφωση έχει τρεις ποικιλίες:

1. Ομαλή, τακτική, στερεοκανονικά πηνία κατασκευάστηκε από τα υπολείμματα αμινοξέων που έχουν συστραφεί γύρω από τον άξονα του πυρήνα σύνδεσης. Μόνο συγκρατούνται μαζί με δεσμούς υδρογόνου που συμβαίνουν μεταξύ ομάδα οξυγόνου ενός πεπτιδίου και το άλλο υδρογόνο. Όπου η δομή είναι σωστή οφείλεται στο γεγονός ότι οι σπείρες ομοιόμορφα επαναλαμβάνεται κάθε 4 επίπεδο. Μία τέτοια δομή μπορεί να είναι τόσο αριστερόχειρας και pravozakruchennoy. Όμως, στις περισσότερες γνωστές πρωτεΐνες δεξιόστροφη ισομερές κυριαρχεί. Τέτοια διαμόρφωση ονομάζεται άλφα-δομές.
2. Η σύνθεση και η δομή του ακόλουθου τύπου πρωτεΐνης διαφέρει από την προηγούμενη στο ότι οι δεσμοί υδρογόνου δεν σχηματίζονται μεταξύ του στέκεται δίπλα-δίπλα σε μία πλευρά του υπολοίπου του μορίου και μεταξύ ουσιαστικά αφαιρούνται, όπου σε μια επαρκώς μεγάλη απόσταση. Για το λόγο αυτό, ολόκληρη η δομή γίνεται πιο κυματιστή, μπερδεμένη πολυπεπτίδιο φίδι αλυσίδες. Υπάρχει ένα χαρακτηριστικό που θα πρέπει να είναι πρωτεΐνη. Η δομή των αμινοξέων των υποκαταστημάτων θα πρέπει να είναι όσο το ότι γλυκίνης ή αλανίνης, για παράδειγμα. Αυτό το είδος της δευτερογενούς διάπλασης ονομάζεται βήτα-φύλλα για την ικανότητά τους να κολλούν μαζί εάν ο σχηματισμός της συνολικής δομής.
3. Που ανήκουν στην τρίτη πρωτεϊνική δομή τύπου με το βιολογία υποδηλώνει σύμπλοκο raznorazbrosannye, μη διατεταγμένη θραύσματα που δεν έχουν γεωμετρικής κανονικότητος και είναι σε θέση να τροποποιήσει τη δομή υπό την επίδραση των εξωτερικών συνθηκών.

Παραδείγματα πρωτεϊνών που έχουν δευτεροταγή δομή από τη φύση, δεν αποκαλύπτεται.

Τριτοβάθμια εκπαίδευση

Αυτή είναι μια αρκετά πολύπλοκη διαμόρφωση, με το όνομα «σφαιρίδιο». Τι είναι η πρωτεΐνη; Η δομή της βασίζεται στη δευτερογενή δομή, αλλά πρόσθεσε νέοι τύποι αλληλεπιδράσεων μεταξύ των ατόμων των ομάδων, και η όλη μόριο πτυχώσεις όπως, καθοδηγείται έτσι, το γεγονός ότι οι υδρόφιλες ομάδες έχουν κατευθυνθεί σε σφαιρίδια και υδρόφοβες - έξω.

Αυτό εξηγεί το φορτίο του μορίου της πρωτεΐνης σε διαλύματα κολλοειδές νερό. Ποια είναι τα είδη των αλληλεπιδράσεων είναι εκεί;

1. Οι δεσμοί υδρογόνου - παραμένουν αμετάβλητα μεταξύ των ίδιων μερών όπως στην δευτεροταγή δομή.
2. Το υδρόφοβο (υδρόφιλη) αλληλεπίδραση - προκύπτουν όταν διαλύεται σε πολυπεπτίδιο νερό.
3. Ιονική έλξη - raznozaryazhennymi σχηματίζεται μεταξύ των καταλοίπων αμινοξέων (ρίζα) ομάδες.
4. Ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις - μπορούν να σχηματίζονται μεταξύ των ειδικών όξινες θέσεις - κυστεΐνης μόρια, ή μάλλον, ουρές τους.

Έτσι, η σύνθεση και η δομή των πρωτεϊνών που έχουν μία τριτοταγή δομή μπορεί να περιγραφεί ως ένα τυλίγονται σε αλυσίδες σφαιρίδια πολυπεπτίδιο, διατηρώντας και σταθεροποιώντας διαμόρφωση του λόγω διαφόρων τύπων χημικών αλληλεπιδράσεων. Παραδείγματα τέτοιων πεπτιδίων: fosfoglitseratkenaza, tRNA, αλφα-κερατίνη, μετάξι φιβρόίνη, και άλλοι.

Η τεταρτοταγής δομή

Αυτό είναι ένα από τα πιο δύσκολα από τα σφαιρίδια, τα οποία σχηματίζουν τις πρωτεΐνες. Η δομή και η λειτουργία των πρωτεϊνών ενός τέτοιου σχεδίου είναι πολύ ευέλικτο και συγκεκριμένες.

Τι είναι αυτή η διαμόρφωση; Είναι λίγα (μερικές φορές δεκάδες) των μεγάλων και των μικρών πολυπεπτιδικών αλυσίδων, οι οποίες σχηματίζονται ανεξάρτητα μεταξύ τους. Στη συνέχεια, όμως, οφείλεται στις ίδιες αλληλεπιδράσεις που έχουμε υπόψη για τον τριτογενή δομή αυτών των πεπτιδίων είναι στριμμένα και αλληλένδετες. Ετσι λαμβάνεται σύμπλοκο διαμορφωτικές σφαιρίδια που μπορούν να περιέχουν άτομα μετάλλου, και λιπιδικές ομάδες, και υδατάνθρακα. Παραδείγματα τέτοιων πρωτεϊνών: DNA πολυμεράση, πρωτεΐνη ελύτρου του ιού καπνού, αιμοσφαιρίνη, και άλλα.

Όλες οι δομές πεπτιδίου έχουμε συζητήσει έχουν τις δικές τους μεθόδους ταυτοποίησης στο εργαστήριο, με βάση τις τρέχουσες δυνατότητες χρησιμοποιώντας χρωματογραφία, φυγοκέντρηση, ηλεκτρονίων και οπτική μικροσκοπία και υψηλές τεχνολογίες υπολογιστή.

λειτουργίες

Η δομή και η λειτουργία των πρωτεϊνών συσχετίζεται στενά με το άλλο. Δηλαδή, κάθε πεπτίδιο παίζει ένα ρόλο που είναι μοναδική και συγκεκριμένη. Υπάρχουν και εκείνοι που είναι σε θέση να εκτελέσει σε ένα ζωντανό κύτταρο, αρκετές σημαντικές συναλλαγές. Αλλά μπορεί να συνοψισθεί ως να εκφράσουν τις βασικές λειτουργίες των πρωτεϊνικών μορίων στα σώματα των έμβιων όντων:

1. Παροχή κυκλοφορίας. Μονοκύτταροι οργανισμοί ή οργανίδια, ή ορισμένοι τύποι κυττάρων είναι ικανά κίνησης, κοψίματα, κινήσεις. Αυτή η πρωτεΐνη παρέχεται, που αποτελούν μέρος της δομής τους της συσκευής κινητήρα: κροσσών, μαστιγίων, κυτταροπλασματική μεμβράνη. Αν μιλάμε για την αδυναμία μετατόπιση των κυττάρων, οι πρωτεΐνες μπορεί να συμβάλει στη μείωση τους (μυοσίνη μυός).
2. Θρεπτική ή εφεδρική λειτουργία. Είναι μια συσσώρευση των μορίων πρωτεΐνης σε ωοκύτταρα, έμβρυα και σπόρους φυτών για τις περαιτέρω ελλείποντα πλήρωσης θρεπτικά συστατικά. Κατά τη διάσπαση των πεπτιδίων παράγουν αμινοξέα και βιολογικά ενεργές ουσίες, οι οποίες είναι απαραίτητες για τη φυσιολογική ανάπτυξη των ζωντανών οργανισμών.
3. Η συνάρτηση ενέργειας. Εκτός από τους υδατάνθρακες αναγκάζει το σώμα μπορεί να παράγει και πρωτεΐνες. Στην αποσύνθεση του 1 g του πεπτιδίου που απελευθερώνεται 17,6 kJ χρήσιμη ενέργεια με τη μορφή τριφωσφορικής αδενοσίνης (ΑΤΡ), η οποία δαπανάται για ζωτικές διεργασίες.
4. Σήματος και ρυθμιστική λειτουργία. Αποτελείται κατά την εκτέλεση προσεκτική παρακολούθηση των εν εξελίξει διαδικασιών και τη μετάδοση των σημάτων από κύτταρο σε ιστό, από τους στις αρχές, από την τελευταία στο σύστημα και ούτω καθεξής. Ένα τυπικό παράδειγμα είναι η ινσουλίνη, η οποία είναι αυστηρά καταγράφει τον αριθμό της γλυκόζης του αίματος.
5. λειτουργία του υποδοχέα. Αυτό επιτυγχάνεται με την αλλαγή της διαμόρφωσης του πεπτιδίου με μία πλευρά της μεμβράνης και εμπλέκεται με το άλλο άκρο της αναδιάρθρωσης. Όταν συμβαίνει αυτό και η μετάδοση σήματος και τις πληροφορίες που απαιτούνται. Οι περισσότερες από αυτές τις πρωτεΐνες είναι ενσωματωμένα στην κυτταροπλασματική μεμβράνη των κυττάρων και να πραγματοποιήσει ένα αυστηρό έλεγχο πάνω από όλα του υλικού διέρχεται διαμέσου αυτών. Επίσης να σας ενημερώσουμε για τις χημικές και φυσικές αλλαγές στο περιβάλλον.
6. λειτουργία μεταφοράς των πεπτιδίων. Διεξάγεται τροφοδοτεί πρωτεΐνες και πρωτεΐνες μεταφορείς. Ο ρόλος τους είναι προφανής - μεταφορά επιθυμητή μόρια για τις θέσεις με χαμηλή συγκέντρωση των εξαρτημάτων υψηλής. Ένα τυπικό παράδειγμα είναι η μεταφορά οξυγόνου και διοξειδίου του άνθρακα από τα όργανα και τους ιστούς της πρωτεΐνης αιμοσφαιρίνης. Έχουν επίσης επιτύχει την παράδοση των ενώσεων με χαμηλό μοριακό βάρος μέσω της μεμβράνης εντός του κυττάρου.
7. Λειτουργία Δομής. Ένα από τα πιο σημαντικά από αυτά που εκτελεί πρωτεΐνη. Η δομή των κυττάρων και οργανιδίων τους παρέχεται πεπτίδια. Είναι παρόμοια με το πλαίσιο ορίζουν το σχήμα και τη δομή. Επιπλέον, θα υποστηρίξει επίσης, και τροποποιούν, εφόσον είναι απαραίτητο. Ως εκ τούτου, για την ανάπτυξη και την εξέλιξη όλων των ζωντανών οργανισμών απαραίτητων πρωτεϊνών στη διατροφή. Τέτοια πεπτίδια περιλαμβάνουν ελαστίνη, τουμπουλίνη, κολλαγόνο, ακτίνη, και άλλες κερατινούχες.
8. Η καταλυτική λειτουργία. Της εκτέλεσης ένζυμα. Πολλές και ποικίλες, που επιταχύνει όλες τις χημικές και βιοχημικές αντιδράσεις στο σώμα. Χωρίς τη συμμετοχή τους, τους απλούς μήλο στο στομάχι θα είναι σε θέση να χωνέψει μόνο για δύο ημέρες, είναι πιθανό να κάμψει την ίδια στιγμή. Υπό την επίδραση της καταλάσης, υπεροξειδάσης και άλλα ένζυμα, αυτή η διαδικασία λαμβάνει χώρα σε δύο ώρες. Σε γενικές γραμμές, είναι χάρη σε αυτόν τον ρόλο, ο αναβολισμός των πρωτεϊνών και τον καταβολισμό διεξάγεται, δηλαδή, πλαστικό και ενέργεια μεταβολισμού.

Ο προστατευτικός ρόλος

Υπάρχουν διάφοροι τύποι των απειλών, από τις οποίες οι πρωτεΐνες που αποσκοπούν στην προστασία του οργανισμού.

Πρώτον, χημική προσβολή τραυματική αντιδραστήρια, αέρια, μόρια, ουσίες διαφορετικό φάσμα δράσης. Τα πεπτίδια είναι σε θέση να εμπλακούν μαζί τους σε μια χημική αντίδραση, μετατρέποντας σε αβλαβή μορφή ή απλά εξουδετέρωσης.

Δεύτερον, η φυσική απειλή από το τραύμα - εάν η πρωτεΐνη ινωδογόνο στο χρόνο δεν μετασχηματίζεται σε ινώδες στη θέση της βλάβης, το αίμα δεν πήζει, και ως εκ τούτου θα συμβεί απόφραξη. Στη συνέχεια, αντιθέτως, χρειάζεται πεπτίδιο πλασμίνη ικανή αναρροφάται θρόμβου και την αποκατάσταση της βατότητας του αγγείου.

Τρίτον, η απειλή της ασυλίας. Δομή και την αξία των πρωτεϊνών που σχηματίζουν τις άμυνες του ανοσοποιητικού, είναι εξαιρετικά σημαντικό. Τα αντισώματα, ανοσοσφαιρίνες, ιντερφερόνες - είναι όλα σημαντικά και σημαντικά στοιχεία του λεμφικού και ανοσοποιητικού συστήματος. Τυχόν ξένα σωματίδια, κακόβουλο μόριο, νεκρά κύτταρα ή ένα μέρος της όλης δομής υποβάλλεται σε μια άμεση έρευνα από την ένωση πεπτίδιο. Αυτός είναι ο λόγος για τον οποίο ένα άτομο μπορεί να κατέχει, χωρίς τη βοήθεια των φαρμάκων κάθε μέρα για να προστατεύσουν τον εαυτό τους από τη μόλυνση και απλή ιούς.

φυσικές ιδιότητες

Η δομή των πρωτεϊνικών κυττάρων είναι πολύ συγκεκριμένες και εξαρτάται από τη λειτουργία. Αλλά οι φυσικές ιδιότητες των πεπτιδίων είναι παρόμοια και μπορεί να μειωθεί με τα ακόλουθα χαρακτηριστικά.

1. μόρια βάρους - σε 1000000 Daltons.
2. Σε υδατικό διάλυμα σχηματίζουν το κολλοειδές σύστημα. Εκεί αποκτά δομή χρεώνουν ικανό ποικίλλουν ανάλογα με την οξύτητα του μέσου.
3. Όταν εκτίθενται σε σκληρές συνθήκες (ακτινοβολία, οξύ ή αλκάλιο, θερμοκρασία, κλπ) είναι σε θέση να μετακινηθούν σε άλλα επίπεδα διαμορφώσεις, δηλ μετουσίωση. Η διαδικασία σε 90% των περιπτώσεων μη αναστρέψιμη. Ωστόσο, υπάρχει μια αντίστροφη μετατόπιση - αναδιάταξης.

Αυτή βασικές ιδιότητες των φυσικών χαρακτηριστικών των πεπτιδίων.