Η δραστική θέση του ενζύμου: δομή, ιδιότητες. Ποιος ανακάλυψε το ενεργό κέντρο του ενζύμου; Αυτό που ονομάζεται ενεργό κέντρο του ενζύμου;

Έχουμε όλοι ακούσει για τα ένζυμα, αλλά είναι απίθανο ότι ο καθένας μας καλά ξέρει ακριβώς πώς διευθετούνται οι ουσίες αυτές, και γιατί αυτό είναι απαραίτητο. Αυτό το άρθρο θα σας βοηθήσει να κατανοήσουν τη δομή και τις λειτουργίες των ενζύμων (τα ένζυμα) σε γενικές γραμμές, και ενεργά κέντρα τους ειδικότερα.

έρευνα Ιστορία

Το 1833, Γάλλος χημικός Anselme Payen εντοπίσει και να περιγράψει τις ιδιότητες του ενζύμου αμυλάσης.

Λίγα χρόνια αργότερα, ο Louis Pasteur, μελετώντας τη μετατροπή των σακχάρων σε αλκοόλη που περιλαμβάνουν μαγιά, πρότεινε ότι η διαδικασία αυτή οφείλεται στις χημικές ουσίες που συνθέτουν τη μαγιά.

Στο τέλος του φυσιολόγος ΧΙΧ αιώνα Villi Kyune επινόησε πρώτα Ο όρος «ένζυμο».

Γερμανικά Eduard Buchner το 1897 ταυτοποιηθεί και περιγραφεί zymase - σύμπλοκο ένζυμο που καταλύει τη μετατροπή της σακχαρόζης σε αντίδραση αιθανόλης. Στη φύση zymase σε μεγάλη ποσότητα στη ζύμη.

Δεν είναι γνωστό πότε και που άνοιξε το ενεργό κέντρο του ενζύμου. Αυτή η ανακάλυψη πιστώνεται με νομπελίστας χημικός Edaurdu Buchner, Αμερικανός βιολόγος Τζέιμς Sumner και άλλους πολύ γνωστούς επιστήμονες που εργάστηκαν για την μελέτη της ενζυμικής κατάλυσης.

Γενικές πληροφορίες σχετικά με τα ένζυμα

Υπενθυμίζουμε ότι ένζυμα - ουσίες της πρωτεΐνης φύσης, τα οποία εκτελούν λειτουργίες σε ζωντανούς οργανισμούς καταλύτες χημικών αντιδράσεων. Το ένζυμο έχει τμήματα τα οποία δεν λαμβάνουν άμεσα μέρος σε αυτό, η ροή της αντίδρασης παρέχει ένα ενεργό κέντρο του ενζύμου.

Εδώ είναι μερικές από τις ιδιότητες των ενζύμων:

1) Αποδοτικότητα. Μια μικρή ποσότητα καταλύτη αρκετή για να επιταχύνει την χημική αντίδραση της 10 ⁶ φορές.

2) Εξειδίκευση. Ένα ένζυμο δεν είναι καθολική καταλύτης οποιασδήποτε αντίδρασης στο κύτταρο. Για ένζυμο που εκφράζεται εξειδίκευση της δράσης: κάθε ένζυμο καταλύει μόνο ένα ή περισσότερα παρόμοιες αντιδράσεις με υποστρώματα (η τροφοδοσία αντιδραστήριο), αλλά και άλλα χημικά αντιδραστήρια για την ίδια τη φύση, το ένζυμο μπορεί να είναι άχρηστο. Αλληλεπίδραση με τα κατάλληλα υποστρώματα και την περαιτέρω επιτάχυνση της αντίδρασης παρέχει ένα ενεργό κέντρο του ενζύμου.

3) Καθαρισμός δραστηριότητας. Η ενζυμική δραστικότητα στο κύτταρο αλλάζει συνεχώς από χαμηλή σε υψηλή.

4) Συγκέντρωση ορισμένων ενζύμων στο κύτταρο δεν είναι σταθερή και μπορεί να ποικίλει ανάλογα με τις εξωτερικές συνθήκες. Τέτοια ένζυμα ονομάζονται στη βιολογία επαγώγιμο.

ταξινόμηση των ενζύμων

Στη δομή του, τα ένζυμα μπορούν να χωριστούν σε απλά και σύνθετα. Απλή αποτελούνται αποκλειστικά από υπολείμματα αμινοξέων, είναι σύνθετα μη-πρωτεΐνης ομάδας ουσιών. Συγκρότημα ονομάζεται συνένζυμα.

Με τύπος ενζύμου καταλύεται Οι αντιδράσεις χωρίζονται σε:

1) Οι οξειδοαναγωγάσες (καταλύουν αντιδράσεις οξειδοαναγωγής).

2) Τρανσφεράσες (μεταφέρθηκε στο χωριστές ομάδες ατόμων).

3) Λυάσες (διασπούν χημικούς δεσμούς).

4) Λιπάση (έντυπο σύνδεση στις αντιδράσεις λόγω της ενέργειας του ΑΤΡ).

5) ισομεράσες (uchuvstvuyut αντιδράσεις ενδομετατροπή των ισομερών).

6) Υδρολάσες (καταλύουν χημικές αντιδράσεις με πέψη με δεσμούς).

ενζύμου δομή

Enzyme - ένα συγκρότημα τρισδιάστατη δομή, η οποία αποτελείται κατά κύριο λόγο υπολείμματα αμινοξέων. Επίσης υπάρχει μια προσθετική ομάδα - ένα συστατικό της μη-πρωτεΐνης φύση, που συνδέονται με τα υπολείμματα αμινοξέων.

Ένζυμα - κυρίως σφαιρικές πρωτεΐνες που μπορούν να συνδυαστούν σε πολύπλοκα συστήματα. Όπως και άλλες πρωτεϊνούχες ουσίες, τα ένζυμα μετουσιώνονται με αύξηση της θερμοκρασίας ή με έκθεση σε ορισμένες χημικές ουσίες. Κατά τη διάρκεια της μετουσιώσεως ποικίλει τριτοταγή δομή του ενζύμου και, επομένως, τις ιδιότητες του ενεργού κέντρου των ενζύμων. Ως αποτέλεσμα, η δραστικότητα του ενζύμου μειώνεται δραματικά.

Καταλυόμενη υπόστρωμα είναι συνήθως πολύ μικρότερη από ό, τι το ίδιο το ένζυμο. Ο ευκολότερος ένζυμο αποτελείται από τα κατάλοιπα εξήντα αμινοξέων, και ενεργό κέντρο της - μόνο δύο.

Υπάρχουν ένζυμα καταλυτική θέση αμινοξέα τα οποία δεν εκπροσωπούνται, και ένα οργανικό προσθετική ομάδα, ή (συχνότερα) ανόργανα προέλευσης - συμπαράγοντα.

Η έννοια του ενεργού κέντρου

Μόνο ένα μικρό μέρος του ενζύμου που εμπλέκονται άμεσα σε χημικές αντιδράσεις. Αυτό το μέρος του ενζύμου που ονομάζεται την ενεργό θέση. Η δραστική θέση του ενζύμου - ένα λιπίδιο, λίγα κατάλοιπα αμινοξέων ή προσθετική ομάδα, η οποία δεσμεύεται σε ένα υπόστρωμα και καταλύει την αντίδραση. Τα υπολείμματα αμινοξέων της δραστικής θέσης μπορεί να ανήκει σε οποιαδήποτε αμινοξέα - πολικό, μη πολικό, φορτισμένα, μη φορτισμένα αρωματικό.

Το ενεργό κέντρο του ενζύμου (αυτό λιπιδίου, αμινοξέα και άλλες ουσίες ικανές να αντιδρούν με τα αντιδραστήρια) - το πιο σημαντικό μέρος του ενζύμου, χωρίς αυτές τις ουσίες θα ήταν άχρηστη.

Τυπικά, το ένζυμο μόριο έχει μόνο μία δραστική θέση, δέσμευση με ένα ή περισσότερα παρόμοια αντιδραστήρια. Τα υπολείμματα αμινοξέων της ενεργό κέντρο σχηματίζεται υδρογόνο, υδρόφοβο ή ομοιοπολικούς δεσμούς, σχηματίζοντας ένα σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος.

Η δομή του ενεργού κέντρου

Η δραστική θέση των ενζύμων, απλών και σύνθετων είναι μία τσέπη ή σχισμή. Αυτή η δομή του ενεργού κέντρου του ενζύμου πρέπει να είναι σύμφωνες γεωμετρικά και ηλεκτροστατικά το υπόστρωμα, δεδομένου ότι μια αλλαγή στην τριτοταγή δομή του ενζύμου μπορεί να μεταβάλλει την ενεργή θέση.

Βιβλιοδεσίας και καταλυτικό κέντρο - περιοχές του ενεργού κέντρου του ενζύμου. Προφανώς, η θέση σύνδεσης «ελέγχους» συμβατότητα υπόστρωμα, και συνδέεται με αυτό, και το καταλυτικό κέντρο εμπλέκεται άμεσα στην αντίδραση.

Η δέσμευση του ενεργού κέντρου του υποστρώματος

Για να εξηγηθεί πώς η ενεργή θέση του ενζύμου που σχετίζεται με ένα συγκεκριμένο αντιδραστήριο, διάφορες θεωρίες έχουν προταθεί. Το πιο δημοφιλές από αυτά - η θεωρία του Fisher, είναι η θεωρία της «κλειδωμένα». Fisher πρότεινε ότι υπάρχει ένα ένζυμο ιδανικά για κάθε υπόστρωμα σε φυσικές και χημικές του ιδιότητες. Μετά το σχηματισμό των τυχόν τροποποιήσεων δεν παρουσιάζεται σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος.

Μια άλλη αμερικανική μελετητής - Daniel Koshland - προστίθενται Fisher παραδοχή της θεωρίας ότι η δραστική θέση του ενζύμου μπορεί να αλλάξει τη διαμόρφωσή τους εφ 'όσον δεν ταιριάζουν σε ένα συγκεκριμένο υπόστρωμα.

Η κινητική της ενζυματικές αντιδράσεις

Χαρακτηριστικά ενζυματική αντίδραση μελέτη της βιοχημείας του ιδιωτικού τομέα - κινητική του ενζύμου. Η συγκεκριμένη μελέτες επιστήμη των αντιδράσεων με διαφορετικές συγκεντρώσεις των ενζύμων και υποστρωμάτων, την εξάρτηση του ρυθμού της αντίδρασης από τη θερμοκρασία στο εσωτερικό του κυττάρου και τις ιδιότητες της δραστικής θέσης των ενζύμων ανάλογα με τις φυσικές και χημικές παραμέτρους του μέσου.

Enzyme κινητική λειτουργεί έννοιες όπως ο ρυθμός αντιδράσεως, ενέργεια ενεργοποίησης, φράγμα ενεργοποίησης, μοριακή δραστηριότητα, ειδική δραστικότητα και άλλα. Εξετάστε μερικές από αυτές τις έννοιες.

Ότι υπήρχε μια βιολογική αντίδραση, τα απαραίτητα αντιδραστήρια για τη μεταφορά κάποια ενέργεια. Αυτή η ενέργεια ονομάζεται η ενέργεια ενεργοποίησης.

Η προσθήκη του ενζύμου στα αντιδρώντα για να μειώσει την ενέργεια ενεργοποίησης. Ορισμένες ουσίες αντιδρούν σχετικά χωρίς τη συμμετοχή των ενζύμων, δεδομένου ότι η ενέργεια ενεργοποίησης είναι πολύ υψηλή. Η ισορροπία της αντίδρασης δεν μετατοπίζεται με την προσθήκη του ενζύμου.

Ο ρυθμός της αντίδρασης - η ποσότητα του προϊόντος της αντίδρασης εμφανίστηκε ή εξαφανίστηκαν στη μονάδα του χρόνου.

Εξάρτηση της ταχύτητας αντίδρασης όσον αφορά τη συγκέντρωση του υποστρώματος αδιάστατη φυσική ποσότητα χαρακτηρίζει - σταθερά Michaelis.

Μοριακή Δραστηριότητα - ο αριθμός των μορίων υποστρώματος που μετατρέπονται σε ένα μόριο ενζύμου ανά μονάδα χρόνου.