Τα επίπεδα δομικής οργάνωσης των μορίων πρωτεΐνης ή πρωτεϊνικής δομής

Η δομή του μορίου πρωτεΐνης που μελετάται για πάνω από 200 χρόνια. Είναι γνωστή για πολλές πρωτεΐνες. Μερικά από αυτά έχουν συντεθεί (π.χ., ινσουλίνη, RNase). Η βασική δομική και λειτουργική μονάδα της πρωτεΐνης μορίων από τα αμινοξέα. Επιπλέον, οι ομάδες καρβοξυλίου και αμινο και οι πρωτεΐνες περιέχουν άλλες λειτουργικές ομάδες, οι οποίες καθορίζουν τους ιδιότητες. Τέτοιες ομάδες περιλαμβάνουν τοποθετούνται στο πλευρικό μόριο διακλαδώσεων πρωτεΐνης: καρβοξυ ομάδα του ασπαρτικού οξέος ή γλουταμικού οξέος, αμινομάδα της λυσίνης ή υδροξυλυσίνης, ομάδα γουανιδίνης της αργινίνης, η ομάδα ιμιδαζόλης της ιστιδίνης, η ομάδα υδροξυλίου της σερίνης και θρεονίνης, μια φαινόλη ομάδα της τυροσίνης, η ομάδα σουλφυδρυλίου της κυστεΐνης, δισουλφιδίου ομάδα κυστίνης, θειοαιθέρα ομάδα μεθειονίνη, φαινυλαλανίνη πυρήνα benzelnoe, αλειφατικές αλυσίδες των άλλων αμινοξέων.

Υπάρχουν τέσσερα επίπεδα δομικής οργάνωσης των μορίων πρωτεΐνης.

Η πρωτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Τα αμινοξέα στο μόριο πρωτεΐνης συνδέονται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς, σχηματίζοντας έτσι την πρωτοταγή δομή. Εξαρτάται από την ποιοτική σύνθεση των αμινοξέων, ο αριθμός τους και η αλληλουχία μεταξύ των ενώσεων. Η πρωτοταγής δομή της πρωτεΐνης πιο συχνά καθορίζεται από τον Sanger. Η πρωτεΐνη υποβάλλεται σε κατεργασία με ένα διάλυμα ditroftorbenzola (DNP), σχηματίζοντας έτσι δινιτροφαινύλιο-πρωτεΐνη (πρωτεΐνη-DNP). Ακολούθως DNP-υδρολυμένη πρωτεΐνη σχηματίζεται υπόλειμμα μορίου πρωτεΐνης και DNP-αμινοξύ. DNP-αμινο οξύ ανακτάται από αυτό το μίγμα και μετρήσιμη υδρόλυση. Τα προϊόντα της υδρόλυσης αμινοξέων και δινιτροβενζόλιο. Το υπόλοιπο του μορίου πρωτεΐνης αντιδρούν με τις νέες μερίδες DNP όσο ολόκληρο το μόριο δεν διασπάται σε αμινοξέα. Με βάση την ποσοτική μελέτη των αμινοξέων συνθέτουν την πρωτοταγή δομή του ατόμου πρωτεΐνης κύκλωμα. Γνωστά πρωτοταγής δομή των πρωτεϊνών ινσουλίνης, μυοσφαιρίνη, αιμοσφαιρίνη, γλυκαγόνη και πολλά άλλα).

Με τη μέθοδο του Edman πρωτεΐνης κατεργάζεται με ισοθειοκυανικό φαινύλιο. Μερικές φορές χρησιμοποιώντας πρωτεολυτικά ένζυμα - θρυψίνη, πεψίνη, χυμοθρυψίνη, πεπτιδάση, κ.λπ.

Η δευτερεύουσα δομή της πρωτείνης. Αμερικανοί επιστήμονες, χρησιμοποιώντας ανάλυση ακτίνων Χ, διαπίστωσε ότι οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες πρωτεϊνών υφίστανται συχνά με τη μορφή της άλφα-έλικες και μερικές φορές βήτα δομές.

Άλφα-έλικα συγκρίνεται με μια σπειροειδή σκάλα, η οποία εκτελεί τη λειτουργία των βαθμών των υπολειμμάτων αμινοξέων. Σε μόρια ινιδικό πρωτεΐνες (μετάξι fibroin) πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι σχεδόν εντελώς τεντωμένο (-δομή βήτα) και διατεταγμένα σε μορφή σφαιρών, που σταθεροποιούνται με δεσμούς υδρογόνου.

Άλφα-έλικα μπορεί να σχηματισθεί αυθόρμητα στα συνθετικά πολυπεπτίδια (dederon, νάιλον), τα οποία έχουν ένα μοριακό βάρος από 10 έως 20 χιλιάδες. Ναι. Σε ορισμένα τμήματα των πρωτεϊνών μορίου (ινσουλίνη, αιμοσφαιρίνη, RNAse) σπάει τη διαμόρφωση ελικοειδή άλφα της πεπτιδικής αλυσίδας, και σχηματίζονται ελικοειδή δομή ενός άλλου τύπου.

Η τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Σπειροειδής τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας του μορίου πρωτεΐνης είναι σε διαφορετικές σχέσεις που καθορίζουν τριτοταγή (τρισδιάστατη) δομή, μορφή και το σχήμα του όγκου του πρωτεϊνικού μορίου. Πιστεύεται ότι η τριτοταγής δομή του αυτόματου και συμβαίνει λόγω μιας αλληλεπίδρασης με υπολείμματα αμινοξέων των μορίων του διαλύτη. Οι Ετσι υδρόφοβες ρίζες «που» στο μόριο της πρωτεΐνης, σχηματίζοντας ξηρή ζώνη τους και υδρόφιλες ομάδες προσανατολισμένες προς το διαλύτη, η οποία οδηγεί στο σχηματισμό των ενεργητικώς ευνοϊκές επιβεβαιώσεις μόριο. Η διαδικασία αυτή συνοδεύεται από το σχηματισμό ενδομοριακών δεσμών. Η τριτοταγής δομή του μορίου πρωτεΐνης που μεταγράφεται για ΚΝΑση, αιμοσφαιρίνη, λυσοζύμη από αυγά κότας.

Η τεταρτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Αυτός ο τύπος δομής του μορίου της πρωτεΐνης εμφανίζεται ως αποτέλεσμα της συνδέσεως πολλών υπομονάδων ενσωματωθούν σε ένα μόνο μόριο. Κάθε υπομονάδα έχει μία πρωτοταγή, δευτεροταγή και τριτοταγή δομή.